Piegatura delle proteine - Esplorare la dinamica della struttura e della funzione molecolare
Fouad Sabry
Übersetzer Cosimo Pinto
Beschreibung
Nel campo della biofisica molecolare, comprendere il ripiegamento proteico è fondamentale per far progredire la nostra conoscenza della biochimica e delle funzioni cellulari. "Protein Folding" di Fouad Sabry offre un'esplorazione approfondita degli intricati processi che governano il modo in cui le proteine adottano le loro strutture funzionali. Questo libro completo è essenziale per professionisti, studenti universitari e laureati, nonché per appassionati e hobbisti che cercano di comprendere le complessità del ripiegamento proteico e le sue implicazioni sulla salute e sulle malattie. Breve panoramica dei capitoli: 1: Ripiegamento proteico: esplora il processo mediante il quale una catena polipeptidica assume la sua struttura tridimensionale funzionale. 2: Denaturazione (biochimica): comprendi come le proteine perdono la loro struttura naturale a causa di cambiamenti ambientali. 3: Struttura terziaria delle proteine: esamina la forma tridimensionale delle proteine e il suo ruolo nella funzione. 4: Chaperone (proteina): scopri come gli chaperoni molecolari aiutano nel ripiegamento proteico e prevengono il ripiegamento errato. 5: Amiloide: esamina la formazione di fibrille amiloidi e la loro associazione con varie malattie. 6: Paradosso di Levinthal: approfondisci il paradosso che spiega la complessità del ripiegamento proteico e le sfide computazionali. 7: Struttura proteica: comprendi i quattro livelli di struttura proteica e la loro rilevanza per la funzione proteica. 8: Chaperonina: esplora la classe specializzata di chaperoni responsabili del ripiegamento di proteine complesse. 9: Risposta allo shock termico: esamina la risposta cellulare allo stress e il suo impatto sul ripiegamento proteico. 10: Proteine intrinsecamente disordinate: scopri le proteine prive di una struttura fissa e il loro significato funzionale. 11: Imbuto di ripiegamento: scopri il concetto di un paesaggio energetico a forma di imbuto che guida il ripiegamento proteico. 12: Collasso idrofobico: esplora il ruolo delle interazioni idrofobiche nel processo di ripiegamento delle proteine. 13: Downhill folding: indaga il percorso energetico attraverso il quale alcune proteine si ripiegano con barriere energetiche minime. 14: Dogma di Anfinsen: comprendi il principio secondo cui il ripiegamento proteico è determinato esclusivamente dalla sua sequenza di amminoacidi. 15: Aggresome: esplora l'aggregazione di proteine ripiegate in modo errato e le loro conseguenze cellulari. 16: Risposta proteica non ripiegata: scopri la risposta cellulare all'accumulo di proteine non ripiegate. 17: Proteinopatia: indaga le malattie causate dall'accumulo di proteine non ripiegate nel corpo. 18: UGGT: approfondisci il ruolo dell'UGGT nel controllo di qualità durante il ripiegamento proteico. 19: Aggregazione proteica: comprendi i meccanismi e le conseguenze dell'aggregazione proteica nelle malattie. 20: Proteostasi: scopri la regolazione della sintesi proteica, del ripiegamento e della degradazione per mantenere la salute cellulare. 21: Chaperone chimico: esplora l'uso di piccole molecole per aiutare il ripiegamento delle proteine e prevenire l'aggregazione. "Protein Folding" non è solo un libro di testo; è una risorsa essenziale per chiunque sia appassionato delle complessità molecolari della vita. Che tu sia uno studente, un ricercatore o qualcuno che cerca di approfondire la propria comprensione della biofisica, questo libro offre spiegazioni chiare, discussioni approfondite e conoscenze pratiche che amplieranno la tua comprensione del mondo biologico.
