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Hélice alpha - Exploration de la dynamique structurelle du repliement et de la fonction des protéines - cover

Hélice alpha - Exploration de la dynamique structurelle du repliement et de la fonction des protéines

Fouad Sabry

Übersetzer Nicholas Souplet

Verlag: Un Milliard De Personnes Informées [French]

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Beschreibung

Découvrez le monde complexe de la biophysique moléculaire avec « Alpha Helix » de Fouad Sabry. Ce guide complet explore les éléments structurels essentiels des protéines et leurs propriétés biophysiques, offrant des informations cruciales pour la compréhension théorique et l'application pratique. Conçu pour les professionnels, les étudiants et les passionnés, ce livre propose une exploration approfondie de la structure des protéines, essentielle aux avancées en biotechnologie, pharmacologie et biologie moléculaire.
 
Brève présentation des chapitres :
 
Hélice alpha : explorez la structure et la fonction de l'hélice alpha, une pierre angulaire de l'architecture des protéines.
 
Feuillet bêta : comprenez la structure de la feuille bêta et son importance dans le repliement et la stabilité des protéines.
 
Hélice de collagène : découvrez l'hélice de collagène unique, essentielle à la force et à la fonction du tissu conjonctif.
 
Structure secondaire des protéines : examinez la formation et l'importance des structures secondaires dans les protéines.
 
Prédiction de la structure des protéines : découvrez les méthodes utilisées pour prédire les structures des protéines à partir des données de séquence.
 
Bobine enroulée : étudiez les motifs de bobine enroulée et leurs rôles dans les interactions et la stabilité des protéines.
 
Diagramme de Ramachandran : explorez le diagramme de Ramachandran et son importance dans la détermination de la stabilité de la structure des protéines.
 
Structure des protéines : découvrez comment la structure globale des protéines affecte la fonction et les interactions au sein des cellules.
 
Fermeture éclair à leucine : explorez la fermeture éclair à leucine, un motif essentiel à la liaison à l'ADN et à la dimérisation des protéines.
 
Hélice polyproline : comprenez l'hélice polyproline, importante dans la signalisation cellulaire et les interactions protéine-protéine.
 
Hélice pi : découvrez la structure de l'hélice pi, une caractéristique moins courante mais importante de certaines protéines.
 
Hélice 310 : étudiez l'hélice 310, ses propriétés structurelles uniques et sa signification biologique.
 
Modèle de Lifson-Roig : comprenez le modèle de Lifson-Roig, un cadre théorique clé pour la stabilité de l'hélice protéique.
 
Feuille alpha : étudiez la structure rare mais intrigante de la feuille alpha et sa pertinence émergente dans la science des protéines.
 
Virage bêta : explorez le virage bêta, une caractéristique structurelle essentielle pour la flexibilité et le repliement des protéines.
 
Boucle de Schellman : examinez la boucle de Schellman et son influence sur la conformation et la fonctionnalité des protéines.
 
Virage Asx : comprenez le virage Asx, un élément structurel mineur mais important dans le repliement des protéines.
 
Ruban de courbure bêta : étudiez le ruban de courbure bêta, une caractéristique unique qui joue un rôle dans les voies de repliement des protéines.
 
Motif ST : explorez le motif ST, important dans la reconnaissance moléculaire et les interactions protéiques.
 
Alphakératine : découvrez la structure de l'alphakératine, essentielle à l'intégrité des cheveux, de la peau et des ongles.
 
Hélice gamma : explorez l'hélice gamma, une structure qui joue un rôle dans les fonctions protéiques spécialisées.
 
"Alpha Helix" est un livre incontournable pour toute personne intéressée par la biophysique moléculaire, offrant des informations détaillées qui amélioreront votre compréhension des structures protéiques et de leur impact sur les systèmes biologiques. Que vous soyez un professionnel, un étudiant ou un passionné, ce livre améliorera vos connaissances et inspirera une exploration plus approfondie du monde fascinant de la science moléculaire.
Verfügbar seit: 09.03.2025.
Drucklänge: 188 Seiten.

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