Repliement des protéines - Explorer la dynamique de la structure et de la fonction moléculaires
Fouad Sabry
Translator Nicholas Souplet
Publisher: Un Milliard De Personnes Informées [French]
Summary
En biophysique moléculaire, la compréhension du repliement des protéines est essentielle à l'avancement de nos connaissances en biochimie et en fonctions cellulaires. « Repliement des protéines » de Fouad Sabry propose une exploration approfondie des processus complexes qui régissent l'adoption de structures fonctionnelles par les protéines. Cet ouvrage complet est essentiel pour les professionnels, les étudiants de premier et deuxième cycles, ainsi que pour les passionnés et les amateurs qui cherchent à comprendre les complexités du repliement des protéines et ses implications pour la santé et la maladie. Aperçu des chapitres : 1 : Repliement des protéines : Explorer le processus par lequel une chaîne polypeptidique acquiert sa structure tridimensionnelle fonctionnelle. 2 : Dénaturation (biochimie) : Comprendre comment les protéines perdent leur structure naturelle sous l'effet de changements environnementaux. 3 : Structure tertiaire des protéines : Examiner la forme tridimensionnelle des protéines et son rôle dans leur fonction. 4 : Chaperone (protéine) : Apprendre comment les chaperons moléculaires contribuent au repliement des protéines et préviennent les mauvais repliements. 5 : Amyloïde : Étudier la formation des fibrilles amyloïdes et leur association avec diverses maladies. 6 : Paradoxe de Levinthal : Approfondissez le paradoxe qui explique la complexité du repliement des protéines et les défis informatiques. 7 : Structure des protéines : Comprendre les quatre niveaux de structure des protéines et leur importance pour leur fonction. 8 : Chaperonine : Explorer la classe spécialisée de chaperons responsables du repliement des protéines complexes. 9 : Réponse au choc thermique : Examiner la réponse cellulaire au stress et son impact sur le repliement des protéines. 10 : Protéines intrinsèquement désordonnées : Découvrir les protéines dépourvues de structure fixe et leur signification fonctionnelle. 11 : Entonnoir de repliement : Découvrir le concept d’un paysage énergétique en forme d’entonnoir guidant le repliement des protéines. 12 : Effondrement hydrophobe : Explorer le rôle des interactions hydrophobes dans le processus de repliement des protéines. 13 : Repliement descendant : Étudier la voie énergétique par laquelle certaines protéines se replient avec des barrières énergétiques minimales. 14 : Dogme d’Anfinsen : Comprendre le principe selon lequel le repliement des protéines est déterminé uniquement par leur séquence d’acides aminés. 15 : Aggresome : Explorez l’agrégation des protéines mal repliées et leurs conséquences cellulaires. 16 : Réponse aux protéines dépliées : Découvrez la réponse cellulaire à l’accumulation de protéines dépliées. 17 : Protéinopathie : Étudiez les maladies causées par l’accumulation de protéines mal repliées dans l’organisme. 18 : GTUG : Explorez le rôle de la GTUG dans le contrôle qualité lors du repliement des protéines. 19 : Agrégation des protéines : Comprendre les mécanismes et les conséquences de l’agrégation des protéines dans les maladies. 20 : Protéostasie : Découvrez la régulation de la synthèse, du repliement et de la dégradation des protéines pour maintenir la santé cellulaire. 21 : Chaperon chimique : Explorez l’utilisation de petites molécules pour faciliter le repliement des protéines et prévenir l’agrégation. « Protein Folding » n’est pas seulement un manuel ; c’est une ressource essentielle pour toute personne passionnée par les subtilités moléculaires du vivant. Que vous soyez étudiant, chercheur ou quelqu'un cherchant à approfondir sa compréhension de la biophysique, ce livre offre des explications claires, des discussions perspicaces et des connaissances pratiques qui amélioreront votre compréhension du monde biologique.
Available since: 03/13/2025.
Print length: 233 pages.
